文献综述
1.苏氨酸醛缩酶的概述L-苏氨酸醛缩酶( L-Threonine aldolase，L-TA) 是一类磷酸吡哆醛依赖酶，可催化甘氨酸与多种芳香醛和脂肪醛之间的醛缩反应，还可催化逆反应苏氨酸裂解为甘氨酸和乙醛，存在于许多微生物和植物内。
其以甘氨酸和醛为底物，一步合成具有两个手性中心的 beta;-羟基-alpha;-氨基酸，用于合成氟苯尼考、甲砜霉素、屈西多巴、肾上腺素等许多活性医药物成分中的核心片段[1]。
苏氨酸醛缩酶中的吡哆醛磷酸(PLP)是维生素B6的一种活性形式，是多种酶的通用辅助因子，参与生物的许多反应，如醛醇反裂解、转氨基、脱羧和外消旋等。
2.固定化材料及优化2.1酶的稳定性和酶活提高酶稳定性分为动力学稳定性和热动力学稳定性，其中动力学稳定性与酶的活性有关，指蛋白质在经历不可逆的失活之前保持活性的时间。
酶活性[2]增强常归因于固定化载体(或化学修饰剂)和酶、底物，或反应介质之间精心设计的特定的相互作用，及其他因素包括底物通道，动力学匹配，酶的有序空间分布。
因此，对酶的稳定性和活性展开了大量的研究。
Carmen Lpez等人[3]在2010年通过固定丙氨酸消旋酶、天冬氨酸转氨酶和重组丝氨酸羟甲基转移酶(SHMT)，考虑不同的离子强度、pH值和温度条件，对EupergitC上的固定化进行优化，采用PLP孵育，阻断载体中未反应基团所引起的活性损失得以恢复，最终三种依赖PLP酶的固定化率达到90%以上，保留率达到50%以上，固定化产物的稳定性是可溶性酶的两倍和九倍。
2015年，alpha;-淀粉酶被首次共价固定在氨基功能化二氧化硅包覆的磁铁矿纳米颗粒(AFSMNP)，并与壳聚糖共价结合覆盖。
Seyyedeh Leila Hosseinipour等[4]研究得出AFSMNPs和壳聚糖包覆酶的固定效率分别为89%和74%，最适pH分别为6.5和8.0，最适温度向高温方向移动。
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